home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00482 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.2 KB  |  46 lines
  1. ***************************************************************
  2. * FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenases active site *
  3. ***************************************************************
  4.  
  5. A number of oxidoreductases that act  on  alpha-hydroxy  acids  and  which are
  6. FMN-containing  flavoproteins have  been  shown  [1,2,3]  to  be  structurally
  7. related; these enzymes are:
  8.  
  9.  - Lactate dehydrogenase (EC 1.1.2.3),   which  consists  of  a  dehydrogenase
  10.    domain and a heme-binding domain  called  cytochrome b2 and which catalyzes
  11.    the conversion of lactate into pyruvate.
  12.  - Glycolate oxidase (EC 1.1.3.15) ((S)-2-hydroxy-acid oxidase), a peroxisomal
  13.    enzyme that catalyzes the conversion of  glycolate and oxygen to glyoxylate
  14.    and hydrogen peroxide.
  15.  - Long chain alpha-hydroxy acid oxidase from rat (EC 1.1.3.-),  a peroxisomal
  16.    enzyme.
  17.  - Lactate 2-monooxygenase (EC 1.13.12.4) (lactate oxidase) from Mycobacterium
  18.    smegmatis, which catalyzes the conversion of lactate and oxygen to acetate,
  19.    carbon dioxide and water.
  20.  - (S)-mandelate dehydrogenase  from  Pseudomonas  putida  (gene mdlB),  which
  21.    catalyzes the reduction of (S)-mandelate to benzoylformate.
  22.  
  23. The first step in the reaction  mechanism of  these enzymes is the abstraction
  24. of the proton from the  alpha-carbon of the  substrate  producing  a carbanion
  25. which can subsequently  attach to the N5 atom of FMN.  A  conserved  histidine
  26. has been shown [4] to  be  involved in the removal of the proton.  The  region
  27. around this active site residue  is  highly conserved and contains an arginine
  28. residue which is involved in substrate binding.
  29.  
  30. -Consensus pattern: S-N-H-G-[AG]-R-Q
  31.                     [H is the active site residue]
  32.                     [R is a substrate-binding residue]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  35. -Last update: December 1991 / First entry.
  36.  
  37. [ 1] Giegel D.A., Williams C.H. Jr., Massey V.
  38.      J. Biol. Chem. 265:6626-6632(1990).
  39. [ 2] Tsou A.Y., Ransom S.C., Gerlt J.A., Buechter D.D., Babbitt P.C.,
  40.      Kenyon G.L.
  41.      Biochemistry 29:9856-9862(1990).
  42. [ 3] Diep Le K.H., Lederer F.
  43.      J. Biol. Chem. 266:20877-20880(1991).
  44. [ 4] Lindqvist Y., Branden C.-I.
  45.      J. Biol. Chem. 264:3624-3628(1989).
  46.